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Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4

Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4
Dipeptidylpeptidase 4
Bän­der­mo­dell nach PDB 1PFQ

Vor­han­de­ne Struk­tur­da­ten: sie­he Uni­Prot P27487

Eigen­schaf­ten des mensch­li­chen Pro­te­ins
Mas­se/Länge Pri­mär­struk­tur 766 / 728 Ami­no­säu­ren
Sekun­där- bis Quar­tär­struk­tur lös­lich / sin­gle pass Typ 2 Mem­bran­pro­te­in; Homo­di­mer; Hete­ro­di­mer
Bezeich­ner
Gen-Namen DPP4 ; ADABP; ADCP2; CD26; DPPIV; TP103
Exter­ne IDs
Enzym­klas­si­fi­ka­ti­on
EC, Kate­go­rie 3.4.14.5Serin­pro­tease
MEROPS S09.003
Reak­ti­ons­art Hydro­ly­se, spal­tet Dipep­ti­de vom N‑terminalen Ende eines Pep­ti­des ab
Sub­strat Oligo­pep­ti­de und auch Poly­pep­ti­de (bevor­zugt Pep­ti­de mit Pro­lin­res­ten in der P1-Posi­ti­on)
Pro­duk­te kür­ze­re Pep­ti­de + Dipep­ti­de
Vor­kom­men
Homo­lo­gie-Fami­lie Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4
Über­ge­ord­ne­tes Taxon Lebe­we­sen
Ortho­lo­ge
Mensch Haus­maus
Ent­rez 1803 13482
Ensembl ENSG00000197635 ENSMUSG00000035000
Uni­Prot P27487 P28843
Ref­seq (mRNA) NM_001935 NM_001159543
Ref­seq (Pro­te­in) NP_001926 NP_001153015
Gen­lo­cus Chr 2: 161.99 – 162.07 Mb Chr 2: 62.33 – 62.41 Mb
Pub­Med-Suche 1803 13482

Das pro­te­oly­ti­sche Enzym Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4 (Kurz­for­men: DPP 4, auch DPP IV, DP IV) wird den Exo­pep­ti­da­sen zuge­ord­net. Es ist ein Ober­flä­chen­pro­te­in und spal­tet am N‑Terminus eines Pep­ti­des Dipep­ti­de ab. DPP4 ist der Rezep­tor für MERS-CoV.[1]

His­to­rie[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Das Enzym wur­de erst­mals 1966 von Hop­su-Havu und Glen­ner beschrie­ben und als Dipep­tid-Naph­thyl­ami­da­se bezeich­net.[2] Unab­hän­gig davon wur­de das Enzym 1974 von Horst Schulz und Alfred Barth wie­der­ent­deckt und im Ergeb­nis diver­ser Unter­su­chun­gen zum Che­mis­mus als Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se IV [DP IV] bezeich­net.[3]

Wir­kun­gen[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Die Abspal­tung der Dipep­ti­de fin­det bevor­zugt statt, wenn sich an zwei­ter Stel­le der Ami­no­säu­re­se­quenz ein Pro­lin- oder Ala­nin­rest befin­det. Wenn an drit­ter Stel­le der Ami­no­säu­re­se­quenz ein Pro­lin­rest steht, wird das Pep­tid jedoch nicht ange­grif­fen. Jaron (Isra­el) stell­te eine Rei­he bio­lo­gisch akti­ver Pep­ti­de vor, die als poten­ti­el­le Sub­stra­te der DP IV fun­gie­ren kön­nen.[4] Sie alle haben die N-ter­mi­na­le Sequenz AS-Pro-…. Eini­ge die­ser Sub­stan­zen wur­den expe­ri­men­tell geprüft und sie konn­ten als Sub­stra­te der Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4 bestä­tigt wer­den. Dabei stell­te sich her­aus, dass deren kata­ly­ti­sche Hydro­ly­se (Spal­tung) ihre bio­lo­gi­sche Wir­kung auf­hebt, min­dert oder ver­stärkt oder dass sich eine bio­lo­gi­sche Wir­kung aus einem inak­ti­ven Prä­kur­sor aus­bil­det oder dass kei­ne Spal­tung durch DP IV erfolgt. Dazu eini­ge Bei­spie­le:

GLP‑1[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Das intesti­na­le Pep­tid­hor­mon GLP‑1(7–39) wird durch die DP IV inak­ti­viert. Das Abbau­pro­dukt GLP‑1(9–39) wirkt als funk­tio­nel­ler GLP-1-Rezep­tor-Ant­ago­nist.

GIP[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Auch das zwei­te Inkre­tin des mensch­li­chen Kör­pers, Glu­ko­se­ab­hän­gi­ges insu­li­notro­pes Pep­tid (GIP), wird durch die DP IV gespal­ten und inak­ti­viert.[5]

PYY[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Gegen­sätz­lich zu GLP‑1 wird Pep­tid YY durch die DP IV akti­viert. Erst durch die hydro­ly­ti­sche Abspal­tung eines Dipep­tids vom Pro­hor­mon ent­steht das bio­ak­ti­ve PYY.

Caso­mor­phi­ne[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Die Caso­mor­phi­ne sind kurz­ket­ti­ge Pep­ti­de, die erst­mals aus dem β‑Casein der Kuh­milch gewon­nen wur­den (Hen­schen, Brantl und Tesche­ma­cher, Max-Planck-Insti­tu­te Mar­tins­ried und Mün­chen). Sie sind in der Sequenz des Pro­te­ins ent­hal­ten und kön­nen aus ihm iso­liert wer­den. Es han­delt sich bei den Rin­der-Caso­mor­phi­nen um ein Hep­ta­pep­tid und ein Pen­ta­pep­tid. Bei­de Ver­bin­dun­gen haben phy­sio­lo­gisch eine opio­ide Akti­vi­tät (etwa 4 % der des Mor­phins). Das Pen­ta­pep­tid ent­steht aus dem Hep­ta­pep­tid durch C‑terminale Sequenz­ver­kür­zung mit­tels Car­boxy­pep­ti­da­se Y. β‑Casomorphin‑5 wird durch Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4 wei­ter­hin schritt­wei­se abge­baut und dabei inak­ti­viert:[6]

β‑Casomorphin‑5: Tyr-Pro-Phe-Pro-Gly

Eini­ge Abkömm­lin­ge des β‑Casomorphin‑5 zei­gen eine höhe­re opio­ide Akti­vi­tät im Ver­gleich zu Mor­phin (icv-appli­ziert). Bei den Des-Tyr-Deri­va­ten die­ser Ver­bin­dun­gen ist kei­ne opio­ide Wirk­sam­keit mehr vor­han­den, an ihrer Stel­le tritt aber eine neu­ro­lep­ti­sche Akti­vi­tät in den Vor­der­grund.

Sub­stanz P[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Die phy­sio­lo­gisch akti­ve Sub­stanz P wird durch DP IV limi­tie­rend hydro­ly­siert. Dabei kommt es zu einer mess­ba­ren Akti­vi­täts­er­hö­hung.[7]

Sub­stanz P: Arg-Pro-Lys-Pro-Gln-Gln-Phe-Phe-Gly-Leu-Met-NH2

BNP[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Brain natri­ure­tic Pep­ti­de (BNP) wird eben­falls durch DP IV gespal­ten.[8] Hier­aus könn­ten kar­dio­vas­ku­lä­re Neben­wir­kun­gen von DPP4-Hem­mern resul­tie­ren.

Melit­tin[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Sehr inter­es­sant sind Arbei­ten der Grup­pe um Kreil aus Salz­burg, das Gift der Honig­bie­ne betref­fend. Aus einem Vor­läu­fer­pep­tid (Pro­me­lit­tin) wird durch Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4 das Bie­nen­gift Melit­tin frei­ge­setzt, indem Schritt für Schritt 10 Dipep­ti­de der Sequenz AS-Pro und AS-Ala abge­spal­ten wer­den:[9]

Pro­me­lit­tin: Ala-Pro-Glu-Pro-Glu-Pro-Ala-Pro-Glu-Pro-Glu-Ala-Glu-Ala-Asp-Ala-Glu-Ala-Asp-Pro-Glu-Ala-Melit­tin

Bra­dy­ki­nin[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Bra­dy­ki­nin ist trotz der N‑terminalen Arg-Pro-Sequenz nicht durch DP IV hydro­ly­sier­bar, da in AS3-Posi­ti­on ein Pro steht.[10]

Bra­dy­ki­nin: Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg

Inhi­bi­to­ren[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

All­ge­mei­ne Struk­tur­for­mel der β‑Aminoacylamide.
Struk­tur­for­mel von Sitag­lip­tin.

Durch Hem­mung der kata­ly­ti­schen Akti­vi­tät der Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4 ist es mög­lich, die Wir­kung die­ses Enzyms aus­zu­schal­ten. Dies führt zur For­de­rung nach der Ent­wick­lung effek­ti­ver und spe­zi­fi­scher Inhi­bi­to­ren der Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4. Grund­sätz­lich sind die Spalt­pro­duk­te der Enzym­wir­kung poten­ti­el­le Enzym­hem­mer, ins­be­son­de­re die Ver­bin­dun­gen AS-Pro. Effek­ti­ver sind die decar­boxy­lier­ten Deri­va­te, also die AS-Pyr­ro­li­di­de. Kürz­lich sind die β‑Aminoacylamide inter­es­sant gewor­den. Ins­be­son­de­re Sitag­lip­tin wur­de im Okto­ber 2006 in den USA als Wirk­stoff gegen Dia­be­tes Typ II zuge­las­sen, und als Arz­nei­stoff unter dem Han­dels­na­men Janu­via ver­trie­ben. Das Hor­mon Glu­ca­gon-like Pep­tid 1 (GLP‑1) regt die Frei­set­zung des Insu­lins an. Des Wei­te­ren blo­ckiert es die Frei­set­zung des Hor­mons Glu­kagon, wel­ches im Glu­co­se­stoff­wech­sel zur Erhö­hung des Glu­co­se­spie­gels im Blut führt. Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4 baut GLP‑1 ab. Inhi­bi­to­ren der DP IV ver­hin­dern die­sen Abbau und bewir­ken damit die För­de­rung der Insu­lin­frei­set­zung indi­rekt, eben­so wie die redu­zier­te Bil­dung von Glu­co­se auf dem Weg der Glu­co­neo­ge­ne­se. Da die­ser Mecha­nis­mus im Darm abläuft, ist eine ora­le Appli­ka­ti­on mög­lich.

Stu­di­en zeig­ten, dass die Sub­stanz εZ(4‑NO2)-Lys-Pro eine die Wund­hei­lung för­dern­de Wir­kung besitzt, ver­bun­den mit einer Sti­mu­la­ti­on der Bil­dung von Gra­nu­la­ti­ons­ge­we­be. Die Ver­bin­dung εZ(4‑NO2)-Lys-Pro ist ein Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se-4-Inhi­bi­tor. Ein kau­sa­ler Zusam­men­hang zwi­schen wund­hei­lungs­för­dern­der Wirk­sam­keit und der DP IV-Hem­mung führt zu der Schluss­fol­ge­rung: Die dif­fe­ren­ten kura­ti­ven Effek­te wer­den zwar durch iden­ti­sche Rezep­to­ren (DP IV) aus­ge­löst, sie sind jedoch eine Fol­ge unter­schied­li­cher Appli­ka­ti­ons­or­te (bei den DP IV–Hemmern als Phar­ma­ka gegen Dia­be­tes Typ 2 erfolgt eine ora­le Anwen­dung in Tablet­ten­form über den Darm. Im Gegen­satz dazu wird bei der Wund­hei­lung der Appli­ka­ti­ons­ort durch die zu behan­deln­de Wun­de bestimmt.).[11]

2010 ver­öf­fent­lich­te Unter­su­chun­gen zeig­ten, dass die CD26 (DP IV-Pro­te­in) nicht unbe­dingt direkt mit der HIV-Infek­ti­on ver­knüpft ist, aber sie ist an der Reduk­ti­on der Immun­ant­wort bei der AIDS-Krank­heit betei­ligt.[12] Im Jah­re 2012 wur­de berich­tet, dass die CD26/DP4 im Maus­mo­dell eine mit hoher Wahr­schein­lich­keit schüt­zen­de Funk­ti­on bei Atem­wegs­ent­zün­dun­gen (z. B. all­er­gi­sches Asth­ma) hat.[13]

PETIR (Pep­ti­da­se Tar­get Immu­ne Regu­la­ti­on) ist eine For­schungs­platt­form zur Ent­wick­lung von The­ra­peu­ti­ka für die Behand­lung von chro­ni­schen Ent­zün­dun­gen, All­er­gien und Auto­im­mun­erkran­kun­gen. PETIR-The­ra­peu­ti­ka sind Struk­tu­ren, die die Eigen­schaf­ten der Hem­mung der bei­den Ziel­enzy­me Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se IV und Ami­no­pep­ti­da­se N in einer ein­zi­gen nie­der­mo­le­ku­la­ren che­mi­schen Ver­bin­dung ver­ei­nen.[14] Durch Hem­mung der Ziel­enzy­me wird eine hoch­ef­fek­ti­ve Ver­rin­ge­rung der all­ge­mei­nen inflamm­a­to­ri­schen Reak­ti­on initi­iert, die auf der gleich­zei­ti­gen Sen­kung des Akti­vie­rungs­zu­stan­des chro­nisch akti­vier­ter Immun­zel­len und der par­al­le­len Reak­ti­vie­rung der immun­sup­pres­si­ven regu­la­to­ri­scher T‑Zellen beruht. Ent­spre­chen­de The­ra­peu­ti­ka wer­den für die loka­le The­ra­pie mit­tel­schwe­rer und schwe­rer For­men der Acne vul­ga­ris ent­wi­ckelt. Das Prä­pa­rat IP10.C8 beein­flusst sowohl Wachs­tum und Dif­fe­ren­zie­rung von Sebo­zy­ten als auch Kera­ti­no­cy­ten und ist ein sehr poten­ter Hem­mer der loka­len Ent­zün­dungs­re­ak­ti­on. Dar­über hin­aus wirkt die Sub­stanz gegen­über Pro­pio­ni­bac­te­ri­um acnes bak­te­rio­sta­tisch und stellt durch den par­al­le­len Angriff die­ser Haupt­pa­tho­ge­ni­täts­fak­to­ren eine Alter­na­ti­ve zu den der­zei­ti­gen Behand­lungs­mög­lich­kei­ten der Akne dar.

Stu­di­en zei­gen, dass Erkran­kun­gen wie Alz­hei­mer, Arte­rio­skle­ro­se, und MS im Stoff­wech­sel Schlüs­sel­en­zy­me besit­zen, näm­lich die Glut­ami­nyl-Cycla­se (QC) und die iso-Glut­ami­nyl-Cycla­se (iso­QC), die­se ver­hin­dern durch einen Pyro­glut­amat-Ring­schluss die kata­ly­sier­te Abspal­tung der N‑terminalen Glut­amin­säu­re durch Ami­no­pep­ti­da­sen bzw. die Eli­mi­nie­rung des Dipep­tids Glu-Pro aus den Sub­stra­ten durch Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se IV.[15]

Wesent­li­che Rol­len der DP IV[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

  • Inhi­bi­to­ren der DP IV sind Arz­nei­mit­tel gegen Dia­be­tes Typ 2
  • Inhi­bi­to­ren der DP IV för­dern die Wund­hei­lung
  • Die DP IV ist an der Immun­schwä­che bei AIDS betei­ligt
  • Bifunk­tio­nel­le Inhi­bi­to­ren sind Ent­zün­dungs­hem­mer und Phar­ma­ka gegen Akne
  • Die DP IV ist am Mecha­nis­mus bei der Alz­hei­mer-Krank­heit, Arte­rio­skle­ro­se und Mul­ti­pler Skle­ro­se betei­ligt
  • Die DP IV besitzt eine schüt­zen­de Funk­ti­on gegen­über Atem­wegs­ent­zün­dun­gen (all­er­gi­sches Asth­ma)

Lite­ra­tur (Aus­wahl)[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

  • Kül­lertz G, Fischer G, Barth A: [Cata­ly­tic mecha­nism of dipep­ti­dyl-pep­ti­da­se IV]. In: Acta Biol. Med. Ger. 37. Jahr­gang, Nr. 4, 1978, S. 559–67, PMID 735626. 
  • Barth, A., Neu­bert, K., Schwarz, G., Fischer, G., Dove, S., Fran­ke, R: Enzy­ma­tic Hydro­ly­ses of Ala­nyl-ala­ni­ne-anil­ides by Dipep­ti­dyl Pep­ti­da­se IV. In: Sey­del, J. K. (Hrsg.): QSAR and Stra­te­gies in the Design of Bio­ac­ti­ve Com­pounds. Pro­cee­dings of the 5th Euro­pean Sym­po­si­um on QSAR. Ver­lag Che­mie, Wein­heim 1985, ISBN 3–527-26306–3, S. 318–21. 

Sie­he auch[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

Ein­zel­nach­wei­se[Bear­bei­ten | Quell­text bear­bei­ten]

  1. E. Prom­pet­cha­ra, C. Ket­loy, T. Pala­ga: Immu­ne respon­ses in COVID-19 and poten­ti­al vac­ci­nes: Les­sons lear­ned from SARS and MERS epi­de­mic. In: Asi­an Paci­fic jour­nal of aller­gy and immu­no­lo­gy. [elek­tro­ni­sche Ver­öf­fent­li­chung vor dem Druck] 02 2020, doi:10.12932/AP-200220–0772, PMID 32105090.
  2. Väi­nö K. Hop­su-Havu, Geor­ge G. Glen­ner: A new dipep­ti­de naph­thyl­ami­da­se hydro­ly­zing gly­cyl-pro­lyl-β-naph­thyl­ami­de. In: His­to­che­mie. Band 7, Nr. 3, 1966, S. 197–201, doi:10.1007/BF00577838. 
  3. Alfred Barth, Horst Schulz, Klaus Neu­bert: Unter­su­chun­gen zur Rei­ni­gung und Cha­rak­te­ri­sie­rung der Dipep­ti­dy­l­ami­no­pep­ti­da­se IV. In: Acta bio­lo­gi­ca et medi­ca Ger­ma­ni­ca. Band 32, 1974, S. 157–174. 
  4. Jaron: Bio­po­ly­mers 26, 215, 1987.
  5. C. F. Dea­con, P. Dani­el­sen, L. Klar­s­kov, M. Ole­sen, J. J. Holst: Dipep­ti­dyl pep­ti­da­se IV inhi­bi­ti­on redu­ces the degra­da­ti­on and cle­arance of GIP and poten­tia­tes its insu­li­notro­pic and anti­hy­per­gly­ce­mic effects in anes­the­ti­zed pigs. In: Dia­be­tes. Band 50, Nr. 7, Juli 2001, S. 1588–1597, doi:10.2337/diabetes.50.7.1588, PMID 11423480. 
  6. B. Hartrodt, K. Neu­bert, G. Fischer, H. Schulz, A. Barth: Syn­the­se und enzy­ma­ti­scher Abbau von β‑Casomorphin‑5. In: Die Phar­ma­zie. Band 37, Nr. 3, März 1982, S. 165–169, PMID 7100234. 
  7. Eber­hard Heymann, Rolf Ment­lein: Liver dipep­ti­dyl ami­no­pep­ti­da­se IV hydro­ly­zes sub­s­tance P. In: FEBS Let­ters. Band 91, Nr. 2, 15. Juli 1978, S. 360–364, doi:10.1016/0014–5793(78)81210–1. 
  8. Inger Brandt, Anne-Marie Lam­beir, Jean-Marie Ket­el­s­le­gers, Marc Van­der­heyden, Simon Schar­pé, Ingrid De Mees­ter: Dipep­ti­dyl-Pep­ti­da­se IV Con­verts Int­act B‑Type Natri­ure­tic Pep­ti­de into Its des-Ser­Pro Form. In: Cli­ni­cal Che­mis­try. Band 52, Nr. 1, 1. Janu­ar 2006, S. 82–87, doi:10.1373/clinchem.2005.057638. 
  9. G. Kreil, L. Haiml, G. Sucha­nek: Step­wi­se cleava­ge of the pro part of pro­me­lit­tin by dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se IV. Evi­dence for a new type of precursor–product con­ver­si­on. In: Euro­pean Jour­nal of Bio­che­mis­try. Band 111, Nr. 1, Okto­ber 1980, S. 49–58, doi:10.1111/j.1432–1033.1980.tb06073.x, PMID 7002560. 
  10. T. Kato, T. Nagatsu, K. Fuka­sa­wa, M. Hara­da, I. Nagatsu, S. Saka­ki­ba­ra: Suc­ces­si­ve cleava­ge of N‑terminal Arg1-Pro2 and Lys3-Pro4 from sub­s­tance P but no release of Arg1-Pro2 from bra­dy­ki­nin, by X‑Pro dipep­ti­dyl-ami­no­pep­ti­da­se. In: Bio­chim. Bio­phys. Acta. Band 525, Nr. 2, August 1978, S. 417–422, doi:10.1016/0005–2744(78)90237–1. 
  11. Patent DD248961: Pro­cess for manu­fac­tu­ring pre­pa­ra­ti­ons pro­mo­ting wound heal­ing, and such pre­pa­ra­ti­ons.. Ange­mel­det am 22. Mai 1984, ver­öf­fent­licht am 26. August 1987, Anmel­der: Jentzsch, K. D., Bunt­rock, P., Oeh­me, P., Kuhl, A., Neu­bert, K., Erfin­der: Aka­de­mie der Wis­sen­schaf­ten der DDR.
  12. Felis­ta L Tan­si, Véro­ni­que Blan­chard, Mar­kus Ber­ger, Rudolf Tau­ber, Wer­ner Reut­ter, Hua Fan: Inter­ac­tion of human dipep­ti­dyl pep­ti­da­se IV and human immu­n­ode­fi­ci­en­cy virus type‑1 tran­scrip­ti­on tran­sac­ti­va­tor in Sf9 cells. In: Viro­lo­gy Jour­nal. Band 7, Nr. 1, Dezem­ber 2010, doi:10.1186/1743–422X‑7–267. 
  13. S. Yan, R. Gess­ner u. a.: Enhan­ced oval­bu­min-indu­ced air­way inflamm­a­ti­on in CD26−/− mice. In: Euro­pean Jour­nal of Immu­no­lo­gy. Band 42, Num­mer 2, Febru­ar 2012, S. 533–540, doi:10.1002/eji.201041038. PMID 22101691.
  14. Anor­ge u. a.: IMTM, neu­ar­ti­ges Wirk­prin­zip, div. Publi­ka­tio­nen der Wir­kung von bifunk­tio­nel­len Inhi­bi­to­ren bei Akne und als Ent­zün­dungs­hem­mer.
  15. Hol­ger Cynis, Tors­ten Hoff­mann et al.: The iso­en­zy­me of glut­ami­nyl cycla­se is an important regu­la­tor of mono­cy­te infil­tra­ti­on under inflamm­a­to­ry con­di­ti­ons. In: EMBO Mole­cu­lar Medi­ci­ne. Band 3, Nr. 9, Sep­tem­ber 2011, S. 545–558, doi:10.1002/emmm.201100158. 
source: https://de.wikipedia.org/wiki/Dipeptidylpeptidase_4

(Wiki­pe­dia) Das pro­te­oly­ti­sche Enzym Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4 (Kurz­for­men: DPP 4, auch DPP IV, DP IV) wird den Exo­pep­ti­da­sen zuge­ord­net. Es ist ein Ober­flä­chen­pro­te­in und spal­tet am N‑Terminus eines Pep­ti­des Dipep­ti­de ab. DPP4 ist der Rezep­tor für MERS-CoV.
Die­ser Text basiert auf dem Arti­kel Dipep­ti­dyl­pep­ti­da­se 4 aus der frei­en Enzy­klo­pä­die Wiki­pe­dia und steht unter der Lizenz Crea­ti­ve Com­mons CC-BY-SA 3.0 Unpor­ted (Kurz­fas­sung). In der Wiki­pe­dia ist eine Lis­te der Autoren ver­füg­bar.